第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340）
本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。本章的主要内容：细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。§31氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2O。一氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。（1）氨基转移反应分两步进行：1氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。2．PMP的氨基转移到α酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。详细机制可见P305图303。（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α酮戊二酸为氨基受体。1丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（GPT），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。2天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（GOT），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。人体转氨酶以ALT和AST活力最高。（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NADP为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α酮戊二酸，如P306图304所示。谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。（1）氨基酸的α氨基借助转氨作用转移到α酮戊二酸的分子上，生成相应的α酮酸r