研究发现它们在结构上具有同源性Barrett等将CPI统称为胱蛋白超家族并按分子内二硫键的有无与数量分子量大小等将此家族分为3个成员F1、F2、F3。在3个家族中大多数F1和F3的CPI中都有Glu53Val54Val55Ala56Gly57保守序列其同源序列在其它CPI中也被发现如Ｆ2中的Gl
ＸValＹGly和CHαras基因产物中的Gl
ValVal肽段。人工合成的GluValValAlaGly短肽也显示对木瓜蛋白酶有抑制活性因此可以认为这一保守区段在抑制活性中起着全部或部分的关键作用3。对植物来源的ＣＰＩ研究的不多已有报道的有水稻、鳄梨和大豆。水稻巯基蛋白酶抑制剂Oryzacystati
OC具有102个氨基酸残基有典型的GluValValAlaGly保守序列应与动物CPI同源进化而来。从OCI没有二硫键来看它应归为F1成员但从序列比较看则更接近F3。对OCIGluGly保守序列进行点突变试验表明突变使其抑制活性大幅度下降其中当Glu被Pro替代时则活性全无由此说明这一段保守序列在OCI的抑制活性中同动物CPI一样必不可少。除GluGly保守区域外OCI序列中其
f它区段对其功能也有影响。利用pUC18构建了不同的OCIＮ端、Ｃ端序列缺失的表达载体进行原核表达其产物以Ｎ苯甲酰精氨酰2萘氨为底物缺失试验表明当Ｎ端缺失21个氨基酸残基或Ｃ端缺失11个氨基酸残基时OCI同样具有显著的抑制活性但当Ｎ端缺失至38个氨基酸残基或Ｃ端缺失至35个氨基酸残基时则抑制活性显著下降虽然这时缺失产物中仍含有GluGly区段。因此认为OCI的抑制活性是其两端区域与GluGly区段协同作用的。尤其是Ｎ端的Pro7可能形成一个特殊结构来阻止酶的水解从而使抑制活性完全丧失。
13金属蛋白酶抑制剂（metalloprotei
asei
hibitor）基质金属蛋白酶Matrixmetalloprotei
asesＭＭＰ是锌金属蛋白酶的一族对胞外基质的降解起着主导作用与结缔组织的降解和重建有关。在体内通过特定的途径调节。若调节发生紊乱将导致各种疾病的发生如关节炎、肿瘤和组织溃烂等5。基质金属蛋白酶（MMPs）拥有一个共同的活性位点模式三个组氨酸残基（His218His222His228）结合催化部位锌离子。Glu219作为催化部位的广义酸碱催化剂Ala182其羰基氧与肽键的ＮＨ形成氢键Leu181和Tyr240其侧链组成一道“墙”将Ｓ1′和Ｓ3′隔开并供一供体ＮＨ与底物形成氢键Pro238和Ala234其羰基指向Ｓ1′区域。从酶的三级结构来MMP分子中包括3个α螺旋和4个平行、1个反行β折叠。从与底物或抑制剂作用的模式来看分为两个部分1Ｎ端催化部位2酶的疏水区1Ｓr