问答题和计算题：1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的）3、计算下列溶液的pH值：02molLGly溶液与01molLHCL溶液等体积混合的混合液。（Gly的PK1234PK2960）4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。1测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。2多肽链的拆分几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8molL尿素或6molL盐酸胍处理，即可分开多肽链亚基3二硫键的断裂几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8molL尿素或6molL盐酸胍存在下，用过量的β巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。4测定每条多肽链的氨基酸组成水解氨基酸分析仪5分析多肽链的N末端和C末端
f多肽链端基氨基酸分为两类：N端氨基酸和C端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N端氨基酸分析法。6多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。7分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。8确定肽段在多肽链中的次序。9确定原多肽链中二硫键的位置。1、用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线，并扼
要说明其含义。（1）当S很低时，υ与S成正比，表现一级反应。（2）随S的增加，υ也随S的增加而增加，但不成正比。（3）当S很大时，υ达到最大值Vm，S增加υ不再增加，表现零级反应。2、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的
f99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）⑴当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：12VmaxVmaxS／（KmS）→KmS可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。⑵Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件如温度、pH、有无抑制剂等有关，与酶的浓度无关。⑶1Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。r