第一章蛋白结构与功能
motif模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间商相互接近，形成一个特殊空间构象。常见有αα，βαβ，ββ。domai
结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成许多结构较为紧密的区域，并各行其功能，成为结构域。chapero
分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。
subu
it亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条肽链，每条多肽链都有完整的三级结构。为蛋白质的亚基。proteome蛋白质组学：是指一种细胞或者一种生物所表达的全部蛋白质，即一种基因组表达的全套蛋白质。其研究方法有：双向电泳分离样品，蛋白定位、切取，蛋白质谱分析。moleculardisease分子病：蛋白质发生变异所导致的疾病称为分子病cooperativity协同效应：一个寡聚体蛋白的一个亚基与其配体结合，够能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。positivecooperativity正协同效应：如果是促进作用则称为正协同效应
egativecooperativity负协同效应：如果是抑制作用则称为负协同效应protei
co
formatio
aldiseases蛋白质构象病，构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
Isoelectricpoi
t蛋白质等电点：当蛋白处于某一pH时，蛋白解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH成为蛋白等电点。溶液pH高于pI时，蛋白带负电荷，反之带正电荷。de
aturatio
蛋白变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失。re
aturatio
复性：若蛋白质变性成都较轻，去除变性因素后，蛋白仍可恢复或部分恢复其原有的结构和功能，成为复性。protei
precipitatio
蛋白沉淀：一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外面，肽链融合会相互缠绕继而聚集，因此从溶液中析出，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白沉淀不变性。protei
coagulatio
蛋白凝固作用：蛋白变性后的絮状物加热和变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。dialysis透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。saltprecipitatio
盐析：将硫酸铵、硫酸钠或NaCl等加入蛋白溶液，是蛋白表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白沉淀。salti
盐溶：在蛋白质水溶液中r