解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶与酶分子的巯基结合可用二巯丙醇解毒。4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时逐渐增加底物浓度抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的Ｖ不变⑤抑制剂的存在使酶的ｋm的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物５、何谓酶原及酶原激活简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤酶原还可以视为酶的一种储存形式
6、什么叫同工酶简述其存在的部位，来源及临床意义同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中它在调节代谢上起着重要作用。同工酶是长期进化过程中基团分化的产物同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链或同一基团转录生成的不同mRNＡ翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同编码各亚基的基因表达程度不同合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱不同的同工酶对底物的亲和力不同使不同组织与细胞具有不同的代谢特点当某组织器官发生病变时可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。
7、以葡萄糖为例，比较无氧氧化和有氧氧化的异同
f无氧氧化
有氧氧化
反应条件
在无氧条件下进行
在有氧条件下进行
反应部位
胞液
胞液和线粒体
反应基本过程
①葡萄糖经糖酵解生产丙酮酸②丙酮酸还原为乳液
①葡萄糖经糖酵解生产丙酮酸②丙酮酸氧化脱羧r