质图。r
19，Edma
降解（Edma
degradatio
）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。r
20，同源蛋白质（homologousprotei
）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。r
第二章r
1，构形（co
figuratio
有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。r
2，构象（co
formatio
指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。r
3，肽单位（peptideu
it）又称为肽基（peptidegroup），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α碳原子组成的一个平面单位。r
4，蛋白质二级结构（protei
在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α螺旋和β折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。r
5，蛋白质三级结构（protei
tertiarystructure）蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。r
6，蛋白质四级结构（protei
quater
arystructure）多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。r
7，α螺旋（αheliv）蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第
个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4
个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α螺旋结构中，螺距为054
m，每一圈含有36个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升015
mr
8β折叠（βsheet）蛋白质中常见的二级结构是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。r
9，β转角（βtur
）：也是多肽链中常见的二级结构是连接蛋白质分子中的二级结构（α螺旋和β折叠），使肽链走向改变的一种r