氨基酸和Hyd是一个庞大的疏水残基。多重蛋白激酶基板现在已确定（见表1）。
P13KPKB信号通路
由配体激活的受体酪氨酸激酶，如表皮生长因子（EGF）和血小板衍生生长因子（PDGF）导致受体细胞内部分特定的酪氨酸残基自动磷酸化（图2）随后发生磷酸肌醇3激酶。（PI3K）的引入，通过调节亚基（p85）的Src同源2（SH2）结构域与受体上特定的磷酸残基（由于胰岛素受体，这引入很大程度是由胰岛素受体底物（IRS）的转接蛋白调节）结合。这导致了PI3K的构象变化，从而对催化亚基（P110）激活。活性的PI3K使在肌醇环的3OH处的含肌醇膜脂磷酸化，生成磷脂肌醇345三磷酸肌醇（PI（345）P3）。随后，无活性的PKB从细胞质到细胞膜通过其PH结构域结合到PI（345）P3而引入。膜吸收带来了接
f近PKB的3磷酸肌醇依赖性激酶（PDK1）PDK1在其羧基端拥有PH结构域，其结合。在PI（345）P3和定位于膜上的PDK1。两种蛋白质和蛋白激酶B诱导脂质结合后的构象变化的共定位点使PDK1到活化循环中Thr308处的PKB磷酸化。为了完整的激酶活化，PKB需要一个额外的磷酸化位点，Ser473，一个还未确定的Ser473激酶。激活之后，PKB脱离质膜，转运到细胞质，细胞核中底物磷酸化。
图1（A）结构域和PKB的磷酸化位点。所有亚型含有一个pleckstri
同源性的结构域（PH），催化结构域和C末端的调节域。磷酸化激活环和疏水基序（Thr308和PKBa的Ser473）是激酶激活的关键。VAkt是PKB的病毒形式，是病毒Gag蛋白和鼠PKBa的融合。（B）活化蛋白激酶的结构。色带图显示了与GSK3肽（红色）的底物结合位点，在ATPPNP一个水解性ATP类似物键的ATP结合位点的一个激活PKBb三元复合物。要获得一个激活的构象，PKB的疏水基序需被换成了另一个AGC激酶疏水基序，PRK2，并在激活部分（蓝色）的T309由PDK1磷酸化。PRK2的疏水基序主要包含一个替代了磷酸化的丝氨酸的酸性残基（D474）和结合组成到一个不需磷酸化的N叶。转载自Ya
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f表1PKB底物ab
蛋白质BADBRCA1CREBENOS叉头的家庭成员（FKHRFKHRL1AFX）GSK3abIKKaIRS1Mdm2Nur77PFK2Procaspase9p21Cip1p27Kip1Raf1TSC2
a
生物效应磷酸化的BAD结合到1433，并在细胞质中隔离干扰与BRCA1基因核定位？提高CBP和p130的联系激活eNOS和导致NO的产生抑制叉头家庭成员的转录活性GSK3的活性失活激活NFxBr